Estructura terciaria

Definición de estructura terciaria

La estructura terciaria es la estructura en la que las cadenas polipeptídicas se vuelven funcionales. En este nivel, cada proteína tiene una forma tridimensional específica y presenta grupos funcionales en su superficie externa, lo que le permite interactuar con otras moléculas y le otorga su función única. El arreglo se realiza con la ayuda de chaperones, que mueven la cadena de proteínas, acercando los diferentes grupos de la cadena para ayudarlos a formar enlaces. Estos aminoácidos que interactúan suelen estar muy alejados unos de otros en la cadena.

La estructura primaria de una proteína, que es la cadena simple de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos, es lo que determina las estructuras de orden superior, o secundarias y terciarias, al dictar el plegamiento de la cadena. Cada aminoácido tiene una cadena lateral única, o grupo R, que es lo que le da a los aminoácidos sus propiedades distintivas.

Cuando una proteína, como una enzima, pierde su estructura terciaria, ya no puede hacer su trabajo porque se ha desnaturalizado y ha perdido su función biológica. Esto suele ocurrir a temperaturas demasiado altas para la molécula de proteína. Sin embargo, una vez que las temperaturas vuelven a la normalidad, la estructura terciaria se puede lograr nuevamente. Esto sugiere que es la estructura primaria la más importante para determinar el plegado más complejo.

Interacciones de estructura terciaria

Las siguientes son las principales interacciones que forman las estructuras terciarias de las proteínas. Guían la flexión y la torsión que ayudan a que la molécula de proteína alcance un estado estable. Podemos observar interacciones que son covalentes, donde los pares de electrones se comparten entre los átomos, o no covalentes, donde los pares de electrones no se comparten entre los átomos. Recuerde que la ruptura de estos enlaces puede provocar la desnaturalización de la proteína.

Interacciones hidrofóbicas

Estos enlaces no covalentes son el factor más importante y la fuerza impulsora en la formación de la estructura terciaria.

Si colocamos moléculas hidrófobas (que odian el agua) en el agua, estas moléculas se agregarán y formarán grandes trozos de moléculas hidrófobas. Dado que algunos grupos R son hidrófilos (amantes del agua) y otros son hidrófobos, todos los aminoácidos que contienen las cadenas laterales hidrófilas, como la isoleucina, se encontrarán en la superficie de la proteína, mientras que los aminoácidos que tienen cadenas laterales hidrófobas, como la alanina, se agregarán en el centro de la proteína. Por tanto, una proteína que se forma en el agua, como la mayoría de ellas, tendrá un núcleo hidrófobo y una superficie hidrófila. Esto es crucial para determinar cómo será la estructura terciaria.

Puentes disulfuro

Estos son enlaces covalentes muy fuertes que se encuentran entre los residuos de cisteína que están muy próximos en el espacio. Los enlaces se forman entre los grupos de azufre en los diferentes residuos de cisteína, como se muestra a continuación.

Estructura de la proteína terciaria

Enlaces iónicos

Algunos aminoácidos contienen cadenas laterales que llevan cargas positivas o negativas. Si un aminoácido con una carga positiva se acerca lo suficiente a un aminoácido que tiene una carga negativa, pueden formar un enlace que ayuda a estabilizar la molécula de proteína.

Enlaces de hidrógeno

Podemos observar estos enlaces entre las moléculas de agua en la solución y las cadenas laterales de aminoácidos hidrófilos en la superficie de la molécula. Los enlaces de hidrógeno también se producen entre las cadenas laterales polares y ayudan a estabilizar la estructura terciaria.

Tipos de estructuras terciarias

Proteinas globulares

La mayoría de las proteínas entran en esta categoría. Las proteínas globulares forman una bola compacta, donde los aminoácidos hidrófobos se encuentran en el centro de la estructura y los aminoácidos hidrófilos se encuentran en la superficie, formando una molécula que es soluble en agua. Muchas proteínas globulares tienen dominios, que son partes plegadas localmente de la estructura terciaria, que van desde 50 a 350 aminoácidos. Se puede encontrar un dominio en más de una proteína si las proteínas tienen funciones similares, y una proteína con funciones múltiples puede tener más de un dominio, cada uno desempeñando un papel específico. Un ejemplo de proteínas globulares son las enzimas que se encuentran dentro de nuestras células.

Proteínas fibrosas

Las proteínas fibrosas están formadas por fibras que a menudo consisten en secuencias repetidas de aminoácidos, lo que da como resultado una molécula alargada y muy ordenada. Incluyen cartílago, que proporciona soporte estructural y son insolubles en agua.

  • Cofactor: un componente no proteico esencial de las enzimas que las activa o desempeña un papel en las reacciones químicas.
  • Isómero: compuestos con diferentes disposiciones de átomos pero con la misma fórmula química.
  • Ligando: una sustancia, como una hormona, que se une a una biomolécula específica para cumplir un propósito.
  • Estructura cuaternaria: se forma cuando varias subunidades de proteínas se agrupan en un complejo.