Complejo enzima-sustrato
Definición de complejo enzima-sustrato
El complejo enzima-sustrato es una molécula temporal que se forma cuando una enzima entra en contacto perfecto con su sustrato. Sin su sustrato, una enzima tiene una forma ligeramente diferente. El sustrato provoca un cambio conformacional, o cambio de forma, cuando el sustrato entra en el sitio activo. El sitio activo es el área de la enzima capaz de formar enlaces débiles con el sustrato. Este cambio de forma puede forzar a dos o más moléculas de sustrato a unirse, o dividir moléculas individuales en partes más pequeñas. La mayoría de las reacciones que usan las células para mantenerse vivas requieren que las acciones de las enzimas ocurran lo suficientemente rápido como para ser útiles. Estas enzimas están codificadas directamente en el ADN del organismo.
El complejo enzima-sustrato es extremadamente importante por varias razones. Primero, el complejo enzima-sustrato es solo temporal. Esto significa que una vez que el sustrato ha cambiado, ya no puede unirse a la enzima. Los productos se liberan y la enzima está lista para otra molécula de sustrato. Una sola enzima puede operar repetidamente millones de veces, lo que significa que solo se necesita una pequeña cantidad de enzima en cada célula.
Las enzimas son moléculas complejas, como pequeñas máquinas diseñadas para un propósito. Construida a partir de una cadena de aminoácidos, esta larga cadena experimenta interacciones entre los diferentes aminoácidos y se retuerce y se convierte en estructuras complejas. Estas estructuras pueden operar como bisagras, cuñas y todo tipo de otras formas destinadas a acelerar ciertas reacciones. Diferentes mutaciones dan lugar a formas de enzima ligeramente diferentes. En las mutaciones que son beneficiosas para el organismo, el complejo enzima-sustrato se modifica de una manera que afecta la producción de producto o la función de la enzima en su conjunto. Este cambio en el organismo solo es beneficioso si de alguna manera ayuda al organismo a reproducirse más.
Las enzimas generalmente reciben el nombre del sustrato sobre el que trabajan y tienen el sufijo -ase para designar que son enzimas. Cada enzima tiene una cierta especificidad por el sustrato sobre el que trabaja, lo que determina a qué moléculas se pueden unir. Algunas moléculas que son similares en estructura al sustrato pueden quedarse atascadas en el sitio activo, porque no pueden experimentar la reacción deseada por la enzima. En este complejo enzima-sustrato deformado, el inhibidor competitivo se une a la enzima e inhibe su acción posterior. Otros inhibidores no copian el sustrato, pero modifican la enzima de otras formas para que no se pueda formar el complejo enzima-sustrato.
Ejemplos de complejo enzima-sustrato
Amilasa y amilosa
La amilosa es un azúcar complejo producido por las plantas. En nuestra saliva hay una enzima, amilasa, que se utiliza para romper la amilosa. La amilasa utiliza una molécula de sustrato de amilosa y un cofactor de una molécula de agua para producir un complejo enzima-sustrato. El complejo reduce drásticamente la cantidad de energía necesaria para iniciar la reacción, lo que aumenta el tiempo en el que ocurre. Una molécula de azúcar típica tardaría millones de años en descomponerse, si no fuera por las acciones de enzimas como la amilasa.
De hecho, las enzimas son tan importantes para digerir los alimentos que ingerimos que nuestro cuerpo produce una enzima para casi todos los tipos de alimentos que el cuerpo está preparado evolutivamente para consumir. Los alimentos nuevos están mal procesados porque las enzimas no han tenido tiempo de ajustar su eficiencia. Por ejemplo, la dieta moderna de alimentos procesados está provocando una epidemia de obesidad porque los alimentos procesados son ricos en nutrientes de fácil acceso, pero solo en las vías que se utilizan para almacenar grasa. Como resultado, gran parte de la población experimenta enfermedades relacionadas con el peso. Muchos nutricionistas están presionando por dietas más naturales, integrales y basadas en plantas que tienden a respaldar las enzimas que nuestro cuerpo ha desarrollado naturalmente.
Regulación alostérica en enzimas
Aunque el complejo enzima-sustrato que se forma rápidamente es importante para la mayoría de las reacciones, en algunos casos es importante «apagar» la enzima para conservar energía o recursos. Muchas enzimas se regulan de esta manera para proporcionar la cantidad justa de energía y productos. Uno de los lugares más importantes en que esto ocurre es en la producción de trifosfato de adenosina (ATP), o la molécula que proporciona energía a los procesos celulares. Muchas de las enzimas en la vía que crea ATP son inactivadas por ATP. De esta manera, cuando se produce demasiado ATP, la enzima se apaga. Esto se conoce como inhibición por retroalimentación o capacidad de autorregulación. De la misma forma, las enzimas pueden reactivarse por la presencia de ADP difosfato de adenosina, un ATP que ha utilizado un grupo fosfato para proporcionar energía a un proceso o reacción.
Muchos procesos corporales se controlan de esta manera, y el complejo enzima-sustrato en estos casos solo se puede formar con las moléculas adecuadas presentes. Muchos de los cofactores que activan las enzimas son vitaminas, minerales y otras moléculas inorgánicas presentes en la dieta.
Términos de biología relacionados
- Enzima: catalizadores de proteínas que reducen la energía de activación y aceleran las reacciones biológicas.
- Sustrato: molécula o átomo sobre el que actúa una enzima.
- Energía de activación: la energía necesaria para que comience una reacción.
- Catalizador: cualquier molécula o sustancia que reduce la energía de activación de una reacción en particular.
