Sitio activo
Definición
El sitio activo de una enzima es la región que se une a las moléculas de sustrato. Esto es crucial para la actividad catalítica de la enzima.
Las enzimas son proteínas que aumentan drásticamente la velocidad de las reacciones químicas al reducir su energía de activación. Lo hacen al interactuar con los reactivos químicos, los sustratos, de maneras que los hacen más propensos a sufrir su reacción química. Esta interacción se lleva a cabo en el sitio activo, donde la enzima se une a los sustratos para aumentar sus posibilidades de reaccionar.
El papel de las enzimas
Las enzimas catalizan innumerables reacciones químicas. Por ejemplo, unir nucleótidos y aminoácidos para producir ADN y proteínas, descomponer el azúcar y la grasa en energía y descomponer las toxinas en el hígado. Por tanto, las enzimas son algunas de las moléculas más importantes en biología. Sin enzimas, la vida tal como la conocemos no podría existir.
Características que determinan la especificidad del sitio activo
Debido a que las enzimas, como todas las proteínas, están hechas de aminoácidos, existe una amplia variedad de secuencias potenciales. Por lo tanto, sus sitios activos también tienen diversas secuencias, estructuras y propiedades físicas. Esta es una característica importante que permite que las enzimas se unan específicamente a diferentes sustratos. Algunas de las propiedades que afectan la unión del sustrato incluyen:
- Tamaño y forma del sitio activo: los sitios activos enzimáticos tienen una forma tal que solo «encajan» con ciertos sustratos.
- Polaridad o no polaridad : las moléculas polares se sienten atraídas por otras moléculas polares, mientras que las moléculas no polares prefieren otras moléculas no polares. De esta manera, ciertos aminoácidos en el sitio activo pueden atraer o repeler diferentes partes del sustrato para crear un mejor ajuste.
- Carga positiva o negativa : cuando se trata de iones, ¡los opuestos realmente se atraen! Las cargas positivas son atraídas por cargas negativas y viceversa. Cargas similares, por ejemplo, dos cargas positivas, se repelerán activamente entre sí. Esta es otra forma en la que un sitio activo enzimático puede atraer sustratos o regiones de sustratos, mientras repele a otros, para crear el ajuste correcto.
- Hidrofobicidad o hidrofilia : en este caso, los opuestos no se atraen. En cambio, los me gusta atraen a los me gusta. Los aminoácidos hidrófobos atraen otras moléculas hidrófobas y los aminoácidos hidrófilos atraen sustratos hidrófilos.
- Propiedades especiales de los cofactores : algunas vitaminas y minerales son importantes porque se utilizan como cofactores que ayudan a las enzimas a unirse a sus sustratos. Por ejemplo, varias vitaminas B son utilizadas como cofactores por enzimas involucradas en la producción de energía. Es por eso que muchas “inyecciones” y suplementos energéticos contienen una colección de vitaminas B.
Teorías de enlace de sitios activos
Hay dos teorías sobre cómo exactamente un sitio activo enzimático se une a los sustratos. Estos son el modelo de cerradura y llave y el modelo de ajuste inducido.
El modelo de cerradura y llave
El modelo de cerradura y llave de la unión del sitio activo postula que los sitios activos poseen la forma perfecta para unir sus sustratos. Cuando hacen contacto, el sustrato puede «saltar» en su lugar en el sitio activo, similar a un candado y una llave.
El modelo de ajuste inducido
El modelo de ajuste inducido compite con el modelo de cerradura y llave. Afirma que el sitio activo y el sustrato no son necesariamente un ajuste ideal el uno para el otro en sus estados de reposo. En cambio, a medida que el sustrato se acerca a la enzima, uno o ambos experimentan cambios de forma como resultado de la interacción entre sí.
En este modelo, es la interacción continua del sitio de unión y el sustrato lo que impulsa al sustrato a su nueva formación. Una vez que se completa la reacción y se forman nuevos productos, el producto y la enzima ya no son compatibles y se separan. El modelo de ajuste inducido está más en línea con la evidencia científica actual y es más aceptado.
Ejemplos de enzimas
Algunos ejemplos de reacciones químicas catalizadas por enzimas incluyen la descomposición del almidón por la maltasa, la descomposición de las proteínas por la pepsina y la síntesis de ADN por la ADN polimerasa. Para cada una de estas reacciones, las características del sitio activo son cruciales.
Maltasa y almidón
Maltasa es una enzima que se encuentra en la saliva. Descompone los almidones, largas cadenas de moléculas de azúcar que no tienen sabor dulce, en azúcares más simples y de sabor más dulce. La reacción catalizada por maltasa se muestra a continuación:
Almidón + Agua → Azúcares
Puede ver la maltasa en acción si mastica una galleta salada durante unos minutos. Si bien la galleta inicialmente no tenía un sabor dulce, después de unos minutos, ¡podrá probar los azúcares que la maltasa está creando a partir del almidón!
Pepsina y Proteína
Otra enzima importante para la digestión es la pepsina. Las células del estómago liberan pepsina, lo que le permite catalizar la reacción de las proteínas con el ácido del estómago. Por lo tanto, la pepsina permite que su cuerpo descomponga las proteínas de los alimentos en aminoácidos. Su cuerpo puede usar estos aminoácidos para construir nuevas proteínas. La reacción ocurre de la siguiente manera:
Proteína + Ácido → Aminoácidos
ADN polimerasa
Otra enzima esencial es la ADN polimerasa. Es la ADN polimerasa que permite que sus células se multipliquen, haciendo copias de su ADN para pasar a las células hijas.
La ADN polimerasa hace esto uniendo ácidos nucleicos en la secuencia correcta. Esta reacción de síntesis es opuesta a las reacciones de degradación de maltasa y pepsina. La reacción catalizada por la ADN polimerasa es la siguiente:
Molécula de trifosfato de ADN + cadena de ADN → Cadena de ADN más larga + molécula de difosfato
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