Lactato deshidrogenasa
Definición de lactato deshidrogenasa
La lactato deshidrogenasa (LDH) es una enzima que se encuentra en la mayoría de los organismos vivos y es responsable de la conversión del piruvato, el producto final de la glucólisis, en ácido láctico. Con esta conversión, la molécula también usa una unidad de la molécula de transferencia de energía NADH, liberando el hidrógeno para producir NAD +, lo que permite que continúe la glucólisis.
Resumen de lactato deshidrogenasa
Esta conversión es necesaria cuando una célula tiene poco o nada de oxígeno porque el NAD + es necesario para continuar produciendo ATP a través de la glucólisis. La enzima crea ácido láctico como producto final, en una reacción de fermentación. El ácido láctico crea la sensación de que sus músculos “arden” cuando hace mucho ejercicio porque se acumula en las células. Sin embargo, el verdadero producto de la lactato deshidrogenasa son más portadores de electrones, específicamente NAD +.
La lactato deshidrogenasa está presente en todas las células de su cuerpo y trabaja para mantener homeostasis en ausencia de oxígeno. Cuando una persona hace mucho ejercicio, los niveles de oxígeno dentro de los tejidos musculares descienden rápidamente. Para que las células musculares sigan funcionando, necesitan seguir creando ATP. El oxígeno es típicamente el receptor de electrones finalal final de la cadena de transporte de electrones. Sin él, la cadena se detiene junto con la ATP sintasa.
Para seguir funcionando, los músculos deben utilizar el ATP creado por el proceso de glucólisis. Este proceso, para continuar, necesita portadores de electrones. La lactato deshidrogenasa, al formar ácido láctico, elimina electrones del NADH para completar el proceso. Al hacerlo, se crea NAD + y luego se puede usar en la glucólisis para crear más ATP. Si bien el proceso produce mucho menos ATP que la cadena de transporte de electrones, permite que la célula continúe funcionando sin suficiente oxígeno.
Función lactato deshidrogenasa
Producir energía sin oxígeno
Mientras que el proceso de La fosforilación oxidativa en las mitocondrias produce la mayor cantidad de energía, algo de energía se produce por la descomposición de la glucosa en piruvato. Este proceso, la glucólisis, requiere NAD +, pero produce ATP. La célula puede usar esta pequeña cantidad de ATP para mantenerla funcionando hasta que regrese el oxígeno.
En lugar de utilizar el piruvato en el En el ciclo de Krebs, el piruvato se convierte en ácido láctico a través de la lactato deshidrogenasa. Este proceso regenera el NAD +, que es necesario para continuar con la glucólisis. La glucólisis continua produce una pequeña cantidad de ATP, lo que permite que la célula sobreviva.
Conversión de ácido láctico en energía
Cuando regresa el oxígeno, la enzima puede revertir su función enzimática. Esta dirección crea piruvato, que se puede descomponer con oxígeno en las mitocondrias para producir una gran cantidad de ATP.
Si bien esto puede parecer un evento poco común, incluso el simple ejercicio puede provocar la falta de oxígeno en ciertos tejidos. La lactato deshidrogenasa permite que estos tejidos sigan produciendo energía, sin oxígeno. Esto provoca la acumulación de ácido láctico en los músculos y tejidos, y es parcialmente responsable de la «quemadura» que se siente al hacer ejercicio vigoroso. Cuando el oxígeno regresa a los músculos, el ácido láctico se convertirá nuevamente en piruvato y la sensación cesará.
Prueba de lactato deshidrogenasa
Prueba de daño tisular
La prueba de lactato deshidrogenasa se puede utilizar para detectar daño tisular. Además, debido a la diferenciación de diferentes tipos de enzimas, los médicos pueden usar una prueba de lactato deshidrogenasa para determinar dónde y cuánto daño se está produciendo en el cuerpo.
Por ejemplo, alguien que haya tenido un ataque cardíaco recientemente tendrá niveles elevados de lactato deshidrogenasa en la sangre. La enzima se libera de los tejidos dañados. En este caso, el tejido cardíaco dañado habría liberado la lactato deshidrogenasa. Los médicos pueden probar la enzima y determinar que de hecho es LDH-1, la forma de la enzima que se encuentra en el tejido cardíaco. Dependiendo de los niveles encontrados en la sangre o el líquido cefalorraquídeo, los médicos pueden estimar cuánto tejido cardíaco se dañó y hace cuánto tiempo ocurrió el incidente.
La prueba de lactato deshidrogenasa se puede utilizar para buscar otras dolencias. Por lo general, se usa para monitorear o diagnosticar daño en los tejidos internos, monitorear una condición que causa daño o evaluar el tratamiento de ciertos cánceres. Si bien la prueba se usa a menudo junto con muchos otros indicadores, los niveles altos de lactato deshidrogenasa en la sangre o el líquido cefalorraquídeo a menudo indican daño tisular. Sin embargo, incluso el ejercicio vigoroso puede elevar los niveles de la enzima. A menudo, más importantes que el nivel de la enzima son los síntomas y el tipo de lactato deshidrogenasa que se encuentra en la sangre.
Niveles de LDH en diferentes grupos de edad
Normalmente, los recién nacidos tienen los niveles más altos de la enzima en la sangre, con hasta 450 unidades por litro (U / L). Los bebés tienen un poco menos, con un máximo de alrededor de 250 U / L. Los niños, que están creciendo activamente, suelen tener menos, con un máximo de 170 U / L. Los adultos tenderán a consumir cerca de 200 U / L. Cuando los niveles superan esto, es una indicación de daño tisular. En el líquido cefalorraquídeo, el nivel típico es mucho más bajo, entre 40 y 70 U / L. Los niveles elevados en el líquido cefalorraquídeo pueden indicar infecciones bacterianas de la cavidad espinal y el cerebro. El tratamiento de ciertos cánceres se mide en parte por la cantidad y el tipo de lactato deshidrogenasa en el sistema. Esto puede indicar si la quimioterapia y la radiación se dirigen a los tipos de tejido adecuados.
Además del cáncer y la insuficiencia cardíaca, esta prueba se puede utilizar para identificar hipotiroidismo, anemia, preeclampsia, meningitis, encefalitis, VIH y enfermedades hepáticas o pulmonares. Las numerosas isoformas de la lactato deshidrogenasa la convierten en una excelente herramienta para identificar qué tejidos están siendo dañados por una enfermedad en particular. Esto puede conducir a un diagnóstico más seguro.
Estructura de la lactato deshidrogenasa
La lactato deshidrogenasa consta de 4 subunidades diferentes, que funcionan como una unidad cohesiva. Estas 4 subunidades pueden presentarse en diferentes formas y están codificadas por diferentes genes. En el cuerpo humano, existen 5 isoformas o versiones diferentes de la lactato deshidrogenasa. Estas diferentes versiones se encuentran en diferentes tejidos corporales, lo que puede ayudar a los médicos a identificar de dónde proviene la lactato deshidrogenasa.
Por ejemplo, la LDH-1 se encuentra en el corazón, las células sanguíneas y las células cerebrales. LDH-3 solo se encuentra en los pulmones. Los médicos pueden reconocer las diferentes versiones de lactato deshidrogenasa por las diferentes subunidades que las componen. LDH-5 se puede ver en la imagen de abajo. Los diferentes colores representan las unidades de proteína individuales que componen la enzima. Recuerde que estas proteínas funcionan como una sola unidad en la enzima.
Usos comerciales de la lactato deshidrogenasa
La LDH también es una enzima comercial importante. Es el culpable de la leche agria y, como tal, se ha utilizado para crear muchos platos lácteos, incluidos el requesón, el kéfir y el yogur. Algunos cerveceros y bodegas incluso usan lactato deshidrogenasa para crear un sabor ácido distintivo en su cerveza o vino. La enzima actúa de la misma manera dentro o fuera de la célula y convierte el piruvato en ácido láctico. El ácido láctico tiene un sabor claramente amargo, que se utiliza en muchos productos.
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