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Retículo endoplasmático rugoso

Definición de retículo endoplásmico rugoso

El retículo endoplásmico rugoso (RE rugoso) es parte del sistema de endomembranas de la célula y un subconjunto del retículo endoplásmico (RE). Este orgánulo se ocupa principalmente de la síntesis, plegamiento y modificación de proteínas, especialmente aquellas que necesitan ser entregadas a diferentes orgánulos dentro de la célula o secretadas por la célula. El RE rugoso también participa en la respuesta de la célula a las proteínas desplegadas y juega un papel en la inducción de la apoptosis, debido a su estrecha interacción con las mitocondrias.

El RE rugoso se caracteriza por la presencia de ribosomas unidos a la membrana que le dan un aspecto distintivo bajo el microscopio. Estos ribosomas parecen espárragos y distinguen el orgánulo de las secciones lisas del ER. Algunas proteínas también se sintetizan mediante cadenas de ribosomas, llamados polisomas. El RE rugoso también se puede identificar por su morfología; a menudo consiste en estructuras enrevesadas y aplanadas en forma de saco que se originan cerca del núcleo. La luz del RE rugoso es contigua al espacio perinuclear y las membranas del RE rugoso están asociadas con la membrana nuclear externa.

Estructura del retículo endoplásmico rugoso

El RE se puede dividir morfológicamente en dos estructuras: cisternas y láminas. El retículo endoplásmico rugoso está formado en gran parte por láminas, una matriz bidimensional de sacos aplanados que se extienden a lo largo del citoplasma. Además de los ribosomas, estas membranas contienen un importante complejo de proteínas llamado translocón, que es necesario para la traducción de proteínas dentro del RE rugoso.

La estructura del RE rugoso también está íntimamente relacionada con la presencia de elementos citoesqueléticos, especialmente microtúbulos. Cuando la estructura de los microtúbulos se interrumpe temporalmente, la red ER colapsa y se reforma solo después de que se restablece el citoesqueleto. Los cambios en el patrón de polimerización de microtúbulos también se reflejan en cambios en la morfología del RE. Además, cuando los ribosomas se desprenden de las láminas del retículo endoplásmico rugoso, estas estructuras pueden dispersarse y formar cisternas tubulares.

Sistema endomembranoso

Los bordes de las láminas ER tienen una curvatura alta que debe estabilizarse. Las proteínas llamadas reticulones y DP1 / Yop1p juegan un papel importante en esta estabilización. Estas proteínas son proteínas integrales de membrana que forman oligómeros para dar forma a la bicapa lipídica. Además, también utilizan un motivo estructural que se inserta en una valva de la membrana y aumenta su curvatura. Estas dos clases de proteínas son redundantes, ya que la sobreexpresión de una proteína parece compensar la falta de la otra proteína.

Funciones del retículo endoplásmico rugoso

El retículo endoplásmico rugoso desempeña una serie de funciones dentro de la célula, en gran parte asociadas con la síntesis de proteínas. Los polipéptidos se sintetizan, modifican, doblan en su forma tridimensional correcta y se clasifican en un orgánulo o se marcan para su secreción. También juega un papel importante en la modulación de la respuesta celular al estrés y en el control de calidad para un correcto plegamiento de proteínas. Cuando aumenta el número de proteínas desplegadas, las células alteran su relación túbulos: láminas. Esto podría surgir de la mayor área disponible dentro de las hojas del RE rugoso para rescatar la proteína desplegada, o podría reflejar la necesidad del proteoma distintivo del RE rugoso.

El proteoma del RE rugoso refleja su papel específico dentro de la célula. Contiene enzimas involucradas en el metabolismo del ARN que se unen y modifican el ARN. Esto es necesario ya que el orgánulo está involucrado en la traducción del ARN en proteína. También contiene proteínas que reconocen varias secuencias señal dentro de un polipéptido en crecimiento y ayudan en su translocación. Las enzimas y proteínas de glicosilación que actúan como chaperonas moleculares que aseguran el plegamiento adecuado de los polipéptidos sintetizados también son proteínas importantes dentro de este orgánulo. Ocasionalmente, el RE induce la apoptosis en respuesta a un exceso de proteína desplegada dentro de la célula. Esta función está mediada en consorte con las mitocondrias.

Síntesis de proteínas

La traducción de todas las proteínas comienza en el citoplasma, después de que una transcripción de ARNm procesada se exporta desde el núcleo. La traducción comienza con la unión de un ribosoma a un transcrito de ARNm maduro. Sin embargo, después de los primeros aminoácidos se generan, algunos polipéptidos se importan al ER antes de que la traducción pueda continuar. Esto se basa en el reconocimiento de un tramo corto de aminoácidos, también conocido como secuencia señal, por abundantes ribonucleoproteínas citosólicas llamadas partículas de reconocimiento de señales (SRP). El enlace SRP detiene temporalmente la traducción y permite que toda la maquinaria de traducción se mueva hacia el ER. En la sala de emergencias, el polipéptido naciente se inserta en el orgánulo a través de canales transmembrana llamados translocones. Estos canales están hechos de un complejo de proteínas que permiten que el polipéptido atraviese el lípido hidrofóbicobicapa de la membrana ER. El canal no es muy ancho y, por lo tanto, necesita que el polipéptido se inserte como una cadena desplegada de aminoácidos. En este punto, los SRP se disocian del polipéptido y se reanuda la traducción. Después de que los primeros aminoácidos entran en el lumen, las enzimas residentes en ER a menudo escinden la secuencia señal. Los aminoácidos más nuevos se agregan a la cadena polipeptídica en crecimiento a medida que el ribosoma permanece unido a la membrana del RE y la proteína naciente continúa insertándose en el lumen del RE. Este proceso se denomina importación co-traduccional en ER.

El proceso de traducción a través de los ribosomas unidos a la membrana es particularmente importante para las proteínas que deben secretarse. Por lo tanto, el RE rugoso es prominente en las células del hígado que secretan albúmina sérica, las células del sistema digestivo que secretan enzimas, las células endocrinas que sintetizan y secretan hormonas proteicas (como la insulina) y en las células que crean las proteínas de la matriz extracelular. La síntesis de proteínas que involucra el RE rugoso también es importante para las proteínas unidas a la membrana, especialmente aquellas como los receptores acoplados a proteínas G (GPCR) que contienen múltiples tramos hidrofóbicos y atraviesan la membrana más de una vez a través de curvas cerradas en su estructura. El papel exacto de los translocones y las proteínas residentes en ER para completar la compleja tarea de traducir tales proteínas no se comprende completamente.

En la mama de los mamíferos, el sistema secretor que involucra al RE rugoso es crucial durante la lactancia. Las capas individuales de células epiteliales cuboidales están involucradas en el proceso principal de producción de leche. El núcleo de estas células se coloca hacia el extremo basal de la célula y el aparato ER rugoso y el aparato de Golgi están situados cerca del núcleo. Las proteínas sintetizadas por el ER rugoso incluyen la proteína de la leche, la caseína, y las proteínas del suero. Estas proteínas se empaquetan en vesículas secretoras o micelas grandes y viajan a través de la red de Golgi antes de fusionarse con la membrana plasmática, liberando su contenido en los conductos lácteos.

Plegado de proteínas y control de calidad

Uno de los efectos secundarios de traducirse en el ER rugoso, con el polipéptido translocado como una cadena de aminoácidos desplegada, es que estos tramos cortos deben protegerse hasta que puedan formar su estructura tridimensional final, para que así sea. no forman agregados prematuramente. Un mecanismo importante para asegurar el plegamiento correcto de proteínas es la glicosilación del polipéptido naciente a través de enzimas llamadas oligosacariltransferasas. Estas enzimas son parte del complejo translocón de la membrana ER rugosa. La glicosilación aumenta la solubilidad de las cadenas peptídicas y las protege hasta que los chaperones moleculares pueden unirse a ellas y facilitar su plegamiento. Los acompañantes moleculares prominentes del RE rugoso incluyen la proteína de inmunoglobulina de unión (BiP), Calnexina (CNX) y Calreticulina (CRT). CNX / CRT ayuda en el plegamiento de proteínas junto con la glicosilación. BiP contiene unregión de unión al sustrato que reconoce los tramos hidrofóbicos en el polipéptido y un dominio de ATPasa que potencia su afinidad por estos tramos. Los miembros de la familia de proteínas DnaJ / Hsp40 ayudan a BiP en su tarea, modulando su actividad ATPasa y mejorando su interacción con factores de intercambio de nucleótidos. El RE también contiene enzimas que catalizan la formación de enlaces disulfuro y chaperonas y enzimas específicas del sustrato que son necesarias para ciertas proteínas. También mantiene un ambiente oxidativo para ayudar en esta tarea.

BiP, CNX / CRT y otras acompañantes se enriquecen en regiones del RE que interactúan estrechamente con las mitocondrias. Esta sección del ER se llama MAM, o membrana asociada a las mitocondrias. El MAM está emergiendo como un importante centro de señalización dentro de la célula que integra señales del ER y juega un papel en la homeostasis del calcio, la autofagia, la apoptosis y la función mitocondrial.

A pesar de estos mecanismos para garantizar que las proteínas se plieguen correctamente, algunas deben eliminarse del sistema, ya sea debido a errores de traducción o debido a mutaciones genéticas que conducen a la producción de proteínas defectuosas. Esto se logra mediante los sistemas de control de calidad dentro de la sala de emergencias que «leen» las proteínas recién sintetizadas. Cuando el polipéptido no se ha plegado a su estado nativo, las chaperonas moleculares se unen al polipéptido de nuevo y hacen otro intento de plegar la proteína en su forma correcta. Cuando fallan los intentos repetidos, las proteínas mal plegadas pueden exportarse al citosol y eliminarse a través del proteasoma mediante la degradación de proteínas mediada por ubiquitina.

Clasificación de proteínas

Una vez que las proteínas se sintetizan y doblan, deben enviarse hacia su destino final. El primer paso en este proceso es la formación de vesículas a partir de los bordes del RE rugoso. Estas vesículas transportan carga hacia la red de Golgi y son creadas por la acción coordinada de una variedad de proteínas, a partir del complejo de proteína de cubierta vesicular II (COPII). Una enzima GTPasa y un factor de intercambio de nucleótidos son necesarios para que COPII lleve a cabo sus funciones. Juntas, estas proteínas distorsionan la membrana y permiten la formación de una vesícula que transporta la carga apropiada. Las proteínas que necesitan permanecer dentro del RE se devuelven a través del transporte retrógrado desde el Golgi utilizando vesículas formadas por una proteína relacionada llamada COPI.

  • Micela: un agregado de moléculas que contienen regiones hidrófilas e hidrófobas dispersas en un líquido, formando una solución coloidal. En un medio acuoso, las micelas se forman con las regiones hidrófilas enfrentadas al agua y las regiones hidrófobas secuestradas hacia el interior.
  • Polisoma: asociación entre un transcrito de ARNm maduro y dos o más ribosomas involucrados en la traducción de los codones dentro del ARN.
  • Proteoma: conjunto completo de proteínas expresadas en una célulatejidoórgano u organismo en un momento determinado.
  • Ribonucleoproteína: complejo formado por la asociación de ácido ribonucleico (ARN) con proteínas.

Descubre además el aparato de golgi.

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